Nachweis und Teilcharakterisierung von extrazellulären Proteasen der pathogenen Pilze Endocronartium pini, Gremmeniella abietina und Heterobasidion annosum

1997

S. 373-380

25 Lit. Ang.

Unselbständiges Werk

200104633

Von zehn homokaryotischen Isolaten von Heterobasidion annosum, zwei Isolaten von Gremmeniella abietina und sechs Isolaten von Enocronartium pini wurden die Protease-Aktivitäten untersucht. Alle Pilze zeigten auf Medien mit denaturiertem Casein eine Protease-Aktivität. Die caseinolytische Aktivität war bei saurem pH am höchsten, sie war jedoch bei Heterobsidion annosum und Gremmeniella abietina auch bei basischen pH-Werten nachweisbar. Aus Heterobasidion annosum gewonnene Proteasen konnten Proteine aus Phloem-Gesamtextrakten folgender Gehölze abbauen: Pinus sylvestris, Picea abies, Betula pendula und Juniperus communis. Auf künstlichen Medien mit basischem pH wurden Hippuryl-Arginin (HA) und Hippuryl-Phenylmilchsäure (HPLA) von Heterobasidion annosum am schnellsten bei einem pH von 8,1 hydrolysiert, was auf eine hohe Exopeptidase-Aktivität bei diesem pH hinweist. Untersuchungen zur Enzymhemmung mit EDTA (Ethylen-diamintetraessigsäure), E64 (L-trans-Epoxybernsteinsäure-leucylamid-(4-guanidino)-butan-agmatin) und pin 2 (Karoffeltrypsin/Chymotrypsin-Inhibitor) ergaben, daß sowol Cystein als auch Serin-Proteasen von diesen Patogenen ausgeschieden wurden. Endocronartium pini zeigte allerdings bei basischem pH nur eine geringe Aktivität.