Eigenschaften von antioxidativen Enzymen in Blattextrakten der Buche (Fagus sylvatica L.)

1995

S. 117-129

28 Lit. Ang.

Unselbständiges Werk

200051926

Die Aktivitaeten von Askorbatperoxidase (APOD), Monodehydroaskorbatradikalreduktase (MDAR), Dehydroaskorbatreduktase (DAR) und Glutathionreduktase (GR) wurden in Extrakten aus Blattgeweben der Buche (Fagus sylvatica L.) untersucht. In Buchenknospen vor dem Austrieb war die APOD- und MDAR-Aktivitaet deutlich hoeher, die GR-Aktivitaet und der Chlorophyllgehalt jedoch deutlich niedriger als in ausgewachsenen Blaettern. Die Aktivitaet der DAR lag in beiden Entwicklungsstadien unterhalb der Nachweisgrenze. Unter optimalen Testbedingungen fuer das jeweilige Enzym war die APOD- bis zu 10mal hoeher als die MDAR-Aktivitaet. Wenn jedoch die extrakteigene APOD-Aktivitaet bei pH 8 das Substrat fuer die MDAR produzierte, war offenbar schon die Haelfte der im selben Extrakt vorhandenen MDAR-Aktivitaet ausreichend, um die produzierten Askorbat- Radikale zu reduzieren. Die Aktivitaet beider Enzyme wurden durch den verwendeten Puffer beeinflusst, hingen aber nicht von dem zur Extraktion verwendeten Detergenz ab. Die APOD Aktivitaet wurde ohne Askorbat zu 70% inaktiiviert. APOD und MDAR besassen bei 5% C noch 75% ihrer Aktivitaet, die bei 25% C vorlag. Die Ergebnisse weisen daraufhin, dass Veraenderungen physiologischer oder umweltbedingter Faktoren, wie pH-Wert oder temperatur, die Interaktion Askorbat-oxidierender und -reduzierender Enzyme in der Pflanze beeinflussen koennen.