Nachweis und Teilcharakterisierung von extrazellulären Proteasen der pathogenen Pilze Endocronartium pini, Gremmeniella abietina und Heterobasidion annosum

Detection and partial characterization of extracellular proteases of the pathogenic fungi Endocronartium pini, Gremmeniella abietina and Heterobasidion annosum

1997

25 Lit. Ang.

Unselbständiges Werk

8320

200104633

Von zehn homokaryotischen Isolaten von Heterobasidion annosum, zwei Isolaten von Gremmeniella abietina und sechs Isolaten von Enocronartium pini wurden die Protease-Aktivitäten untersucht. Alle Pilze zeigten auf Medien mit denaturiertem Casein eine Protease-Aktivität. Die caseinolytische Aktivität war bei saurem pH am höchsten, sie war jedoch bei Heterobsidion annosum und Gremmeniella abietina auch bei basischen pH-Werten nachweisbar. Aus Heterobasidion annosum gewonnene Proteasen konnten Proteine aus Phloem-Gesamtextrakten folgender Gehölze abbauen: Pinus sylvestris, Picea abies, Betula pendula und Juniperus communis. Auf künstlichen Medien mit basischem pH wurden Hippuryl-Arginin (HA) und Hippuryl-Phenylmilchsäure (HPLA) von Heterobasidion annosum am schnellsten bei einem pH von 8,1 hydrolysiert, was auf eine hohe Exopeptidase-Aktivität bei diesem pH hinweist. Untersuchungen zur Enzymhemmung mit EDTA (Ethylen-diamintetraessigsäure), E64 (L-trans-Epoxybernsteinsäure-leucylamid-(4-guanidino)-butan-agmatin) und pin 2 (Karoffeltrypsin/Chymotrypsin-Inhibitor) ergaben, daß sowol Cystein als auch Serin-Proteasen von diesen Patogenen ausgeschieden wurden. Endocronartium pini zeigte allerdings bei basischem pH nur eine geringe Aktivität.